Реклама


Посттрансляционная модификация

Диаграмма генетического кода[1], показывающая места возможной посттрансляционной модификации аминокислот

Посттрансляционная модификация — это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме. Для многих белков посттрансляционная модификация оказывается завершающим этапом биосинтеза, который является частью процесса экспрессии генов. Наряду с альтернативным сплайсингом посттрансляционные модификации увеличивают разнообразие белков в клетке.

На сегодняшний день известно более двухсот вариантов посттрансляционной модификации белков, и, по всей видимости, модификациям подвергается подавляющее большинство белков[2], более того, один и тот же белок может подвергаться нескольким различным модификациям. Посттрансляционные модификации оказывают различные эффекты на белки: регулируют продолжительность их существования в клетке, ферментативную активность, взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. Например, при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование.

Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Так, гликозилирование является одной из наиболее часто встречающихся модификаций: считается, что около половины белков человека гликозилировано, а 1—2 % генов человека кодируют белки, связанные с гликозилированием[3]. К редким модификациям относят тирозинирование/детирозинирование и полиглицилирование тубулина[4].

Исключительное значение посттрансляционных модификаций для нормального функционирования организма подтверждается тем, что существуют заболевания, в основе которых лежит нарушение системы посттрансляционной модификации белков (муколипидоз, болезнь Альцгеймера, различные виды рака). На сегодняшний день для изучения посттрансляционной модификации применяют методы масс-спектрометрии и истерн-блоттинга.

Содержание

Модификации главной цепи[ | код]

Модификации главной цепи, включающие расщепление пептидной связи:

Присоединение небольших химических групп:

Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране:

Модификации боковых цепей аминокислот[ | код]

Присоединение или отщепление небольших химических групп:

Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране:

Присоединение других белков и пептидов:

Примечания[ | код]

  1. Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. Jensen, O. N. (2006). “Interpreting the protein language using proteomics”. Nat Rev Mol Cell Biol. 7: 391—403. DOI:10.1038/nrm1939. PMID 16723975.
  3. Walsh, G. and Jefferis, R. (2006). “Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins”. Nat Biotechnol. 24: 1241—1252. DOI:10.1038/nbt1252. PMID 17033665.
  4. Rosenbaum, J. (2000). “Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last”. Curr Biol. 10: 801–803. DOI:10.1016/S0960-9822(00)00767-3. PMID 11084355.

См. также[ | код]

Ссылки[ | код]

Реклама